tag:blogger.com,1999:blog-8276453670644130702024-02-07T01:05:42.406-08:00Begonafernandezbegonahttp://www.blogger.com/profile/04036872873446766399noreply@blogger.comBlogger1125tag:blogger.com,1999:blog-827645367064413070.post-32678400612186945282007-02-17T02:15:00.000-08:002007-02-20T04:23:33.053-08:00Webquest: LOS PRÓTIDOS<p><strong>INTRODUCCIÓN</strong><br />Los prótidos son principios inmediatos orgánicos, compuestos básicamente por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, aunque pueden contener también azufre y, en menor proporción, fósforo, hierro, cobre, magnesio, yodo, etc. Todos los prótidos son polímeros de aminoácidos. Según su composición, los prótidos se clasifican en:<br />1- Holoproteínas:<br />Proteínas globulares</p><p>Proteínas filamentosas</p><p>2- Heteroproteínas:</p><p>Cromoproteínas</p><p>Glucoproteínas</p><p>Lipoproteínas</p><p>Nucleoproteínas</p><p>Fosfoproteínas</p><p><strong>Los aminoácidos</strong></p><p>Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (_COOH) y un grupo amino (_NH2).</p><p><strong>Propiedades de los aminoácidos</strong></p><p>Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.</p><ul><li><em>Actividad óptica: </em>todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico (carbono alfa), enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan <strong>actividad óptica, </strong>es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. </li><br /></ul><p>Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro </p><p>Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la izquierda, se denomina levógiro</p><p>Un aminoácido tendrá una configuración D si el grupo _NH2 se halla situado a la derecha </p><p>Un aminoácido tendrá una configuración L si el grupo _NH2 se halla situado a la izquierda</p><p>La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por ello, un L-aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D.</p><ul><li><em>Comportamiento químico:</em> los aminoácidos, en disolución acuosa, muestran un <strong>comportamiento anfótero, </strong>es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos _COOH liberan protones), como una base (los grupos _NH2 captan protones) o como un ácido y una base a la vez. En este último caso, los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada <em>zwitterion.</em></li><br /></ul><p><strong>Clasificación de los aminoácidos</strong></p><p>Según el radical R que se enlace al carbono alfa, los aminoácidos pueden clasificarse en:</p><p>1- Alifáticos:</p><ul><li>Neutros</li><br /><li>Ácidos </li><br /><li>Básicos</li></ul><p>2-Aromáticos</p><p>3- Heterocíclicos</p><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033210051510179170" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEgwe5TBIGPLV4KX9Cr11OY2Y37a8NFBwXVzcGWnLdiuR6kgjNQjK5__t3zaOLXHjYWYtKaFpCeiygezFd6zwykxrfgwVwhOIpiE3jel8ekCcGzqr1jgdlmpE2JuHRAyz0FrvI_DFniHuBo/s320/aminoac2.gif" border="0" /> <p></p><p><strong>Los péptidos</strong><br />Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante <em>enlaces peptídicos. </em>La unión de dos moléculas de aminoácidos origina un dipéptido, de tres, un tripéptido; de cuatro, un tetrapéptido, y así sucesivamente. Cuando el número de aminoácidos que forman la molécula del péptido no es mayor de 10, se denomina <strong>oligopéptido </strong>y si es superior a 10, el péptido recibe el nombre de <strong>polipéptido</strong>.<br />Cuando un polipéptido está constituido por más de cien moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5.000, se denomina <strong>proteína. </strong>Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina <strong>holoproteína</strong>. Cuando, además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molécula no proteica, recibe el nombre de <strong>heteroproteína</strong>.<br /><br /><strong>El enlace peptídico</strong><br />El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro, dando lugar al desprendimiento de un molécula de agua. La disposición en el espacio de un enlace peptídico es tal que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulo fijos. </p><br /><p></p><br /><p><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033222412426057090" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEjazpdZP1fisRUv1Zcs9z8H-qPP3B7HrxoB80FUXWds0o7yv3TVdnZXlUlPYfcplqOSK7WYvzM_eCbixsDLFAj4DFpAL-7KiR7Iv0_34zhME0_ZbLOViHzwPTpiFFBl9QXo9Dp-7_XMkbY/s320/enlace+pept%C3%ADdico.jpg" border="0" /><br /><strong>Estructura de la holoprotínas</strong></p><br /><p><strong></strong><em>Estructura primaria</em></p><br /><p><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033223778225657234" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEj75NEScGYLd9c8JCrCBoF_cY_kvTNKbyyZ8K8zOHyHpL9RIY25Kolcg9zSVJjZ7NsuH9NnOV5tcRymNSy26pHq9Tm3lkrN3PtejvMbew39qIcshR9LGlc3IB1sF2ovW_pQBCzsu8eEIFg/s320/primary.gif" border="0" /> <em>Estructura secundaria</em></p><br /><ul><br /><li><em>Alfa-hélice</em></li></ul><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033224096053237154" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEgD1ZkdCozMqhQT8GaTskFUXmZu7QkOXhQtRIAD2thL_HOayzl8YRq_DNDJDqCGjW_tr0BrDkon8_YoQfWcW4NDLnLfqkMhRLlaxakjbo7X-_uYV_4CftREGaAaZL8buhccB1uXy_885ys/s320/helice-out+secundary.gif" border="0" /><br /><ul><br /><li>Disposición beta</li></ul><br /><p><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033224547024803250" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEhleHkYkra7HLHvetxycSmBzuRg6DwvRrfCH9O7DhAPoMoFRAwvf4JlguQYN1GCCXDq3AS2fyqLWIgNlG3g9xHY_X54rFMhCj2liV-u5aXinMJzhGybv7FB5_hImMaiTiVPo9VG2nm_kwQ/s320/BETA-+secundary.jpg" border="0" /><em>Estructura terciaria</em></p><br /><p><img id="BLOGGER_PHOTO_ID_5033226033083487682" style="DISPLAY: block; MARGIN: 0px auto 10px; CURSOR: hand; TEXT-ALIGN: center" alt="" src="https://blogger.googleusercontent.com/img/b/R29vZ2xl/AVvXsEhx_pVwGPKxRocCEU9WhIDAphmxQiQ0x4WTrJ-ybD8zbhoKfP3NkiqJ3vXzsPQijwAEVtXTZYrVVux4V2kuvDcq-G5y0XbFYCS3G1vA3TYkk7GEWyyVJo7ITtz7S7yR8E-PYmxKV2kT-7o/s320/terciaria.gif" border="0" /><br /></p><p><strong>TAREA</strong></p><p>1- Los alumnos individualmente deberán responder a cuestiones de este tipo:</p><ul><li>¿Qué es un aminoácido?</li><li>Escribir las fórmulas desarrolladas de la cisteína y la asparagina. ¿Cuántos carbonos asimétricos aparecen?</li><li>¿Qué es un ión dipolar? ¿Qué es el punto isoeléctrico?</li><li>¿Cómo se diferencia una cadena polipeptídica de una proteína? ¿Qué es una proteína?</li><li>Explicar qué tipo de enlace une los aminoácidos de una cadena polipeptídica</li><li>Definir cada una de las estructuras de las proteínas</li><li>¿Qué enlaces se rompen en una molécula proteica si se sitúa en disolución concentradad de sal? ¿Qué le pasa entonces a la molécula de proteína?</li><li>¿En qué se basa la clasificación de las proteínas?</li><li>Razonar a qué grupo de proteínas pertenecen las inmunoglobulinas</li><li>¿Qué es un grupo prostético? Enumerar los que se conozcan</li></ul><p>2- Prueba de biuret</p><p>La prueba de biuret se basa en una reacción típica de los enlaces peptídicos, en la cual los átomos de cobre del reactivo se unen a los grupos amino, lo que provoca una coloración rosa-violácea. Los alumnos en grupos de 3 realizarán la siguiente prueba en el laboratorio:</p><ul><li>Preparar tres tubos de ensayo y colocar en cada uno 2 ml de las disoluciones proteicas.</li><li>Añadir en cada tubo 2 ml de disolución de hidróxido sódico. Agitar y dejar caer 4 o 5 gotas de una solución al 1 por 100 de sulfato de cobre.</li><li>Anotar los resultados.</li></ul><p><strong>PROCESO</strong></p><p>Durante dos jornadas de clase el profesor explicará el guión del tema, mostrando especial interés en puntos como:</p><ol><li>Aminoácidos: propiedades y clasificación</li><li>Péptidos: composición química y enlace peptídico</li><li>Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas</li><li>Estructura de las holoproteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria</li></ol><p>Durante las siguientes dos jornadas de clase los alumnos tendrán a su disposición la biblioteca del centro y la sala de ordenadores para buscar información relacionada con el tema.</p><p>Los alumnos tendrán tres jornadas de clase para ordenar y estudiar la información obtenida y finalmente se realizará un examen escrito individual.</p><p>El último día de clase dedicado a este tema se realizará la prueba práctica en el laboratorio, para lo cual los alumnos se dividirán en grupos de 3.</p><p><strong>RECURSOS</strong></p><p>A continuación se facilitan algunas direcciones donde se podrá encontrar información sobre el tema:</p><p><a href="http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/Flash/Formacionenlace.swf">http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/Flash/Formacionenlace.swf</a><br /><br /><a href="http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/index.htm">http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/index.htm</a></p><p><a href="http://www.ehu.es/biomoleculas/PROT/PROT1.htm">http://www.ehu.es/biomoleculas/PROT/PROT1.htm</a></p><p><a href="http://aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm">http://aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm</a></p><p><a href="http://es.wikipedia.org/wiki/Proteína">http://es.wikipedia.org/wiki/Proteína</a></p><p><a href="https://portal.uah.es/pls/portal/docs/PAGE/GP_EPD/PG-MA-PROF/PG-PROF-122028/TAB42347/TEMA%202.PPT">https://portal.uah.es/pls/portal/docs/PAGE/GP_EPD/PG-MA-PROF/PG-PROF-122028/TAB42347/TEMA%202.PPT</a> </p><p><a href="http://www.um.es/molecula/prot.htm">http://www.um.es/molecula/prot.htm</a><br /><br /><strong>EVALUACIÓN</strong></p><p>Para la evaluación del tema se observará diariamente:</p><ul><li>El interés del alumno: si se ha interesado y esforzado en realizar las tareas</li><li>El trabajo en equipo: si ha colaborado con sus compañeros</li><li>La participación en las clases: si ha participado expresando sus ideas con corrección y claridad</li><li>La realización de las actividades propuestas haciendo especial interés en la búsqueda de material (si sabe buscar información en internet y domina las habilidades informáticas necesarias), la lectura comprensiva y resúmenes de la información utilizada y el trabajo en el laboratorio</li></ul><p>Al acabar el tema, los alumnos responderán individualmente a las cuestiones apuntadas anterioremente en el apartado del proceso.</p><p><strong>CONCLUSIÓN</strong></p><p>El objetivo de este tema, además de la adquisición de los conceptos teóricos que permita a los alumnos tener claras cuestiones como: ¿qué es un aminoácido?, ¿qué es un enlace peptídico?, ¿qué es una proteína?, etc. es fundamentalmente que los estudiantes aprendan a buscar información sobre este o cualquier otro tema, aprendan a trabajar en equipo, y sean capaces de seleccionar la información de un modo claro en cuanto a contenido y organización de ideas.<br /><br /><br /><br /></p><p></p>begonahttp://www.blogger.com/profile/04036872873446766399noreply@blogger.com3