Webquest: LOS PRÓTIDOS

INTRODUCCIÓN
Los prótidos son principios inmediatos orgánicos, compuestos básicamente por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, aunque pueden contener también azufre y, en menor proporción, fósforo, hierro, cobre, magnesio, yodo, etc. Todos los prótidos son polímeros de aminoácidos. Según su composición, los prótidos se clasifican en:
1- Holoproteínas:
Proteínas globulares

Proteínas filamentosas

2- Heteroproteínas:

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (_COOH) y un grupo amino (_NH2).

Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.

• Actividad óptica: todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico (carbono alfa), enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la izquierda, se denomina levógiro

Un aminoácido tendrá una configuración D si el grupo _NH2 se halla situado a la derecha

Un aminoácido tendrá una configuración L si el grupo _NH2 se halla situado a la izquierda

La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por ello, un L-aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D.

• Comportamiento químico: los aminoácidos, en disolución acuosa, muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos _COOH liberan protones), como una base (los grupos _NH2 captan protones) o como un ácido y una base a la vez. En este último caso, los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

Clasificación de los aminoácidos

Según el radical R que se enlace al carbono alfa, los aminoácidos pueden clasificarse en:

1- Alifáticos:

• Neutros


• Ácidos


• Básicos

2-Aromáticos

3- Heterocíclicos

Los péptidos
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. La unión de dos moléculas de aminoácidos origina un dipéptido, de tres, un tripéptido; de cuatro, un tetrapéptido, y así sucesivamente. Cuando el número de aminoácidos que forman la molécula del péptido no es mayor de 10, se denomina oligopéptido y si es superior a 10, el péptido recibe el nombre de polipéptido.
Cuando un polipéptido está constituido por más de cien moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5.000, se denomina proteína. Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteína. Cuando, además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molécula no proteica, recibe el nombre de heteroproteína.

El enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro, dando lugar al desprendimiento de un molécula de agua. La disposición en el espacio de un enlace peptídico es tal que los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulo fijos.

Estructura de la holoprotínas

Estructura primaria

Estructura secundaria

• Alfa-hélice

• Disposición beta

Estructura terciaria

TAREA

1- Los alumnos individualmente deberán responder a cuestiones de este tipo:

• ¿Qué es un aminoácido?
• Escribir las fórmulas desarrolladas de la cisteína y la asparagina. ¿Cuántos carbonos asimétricos aparecen?
• ¿Qué es un ión dipolar? ¿Qué es el punto isoeléctrico?
• ¿Cómo se diferencia una cadena polipeptídica de una proteína? ¿Qué es una proteína?
• Explicar qué tipo de enlace une los aminoácidos de una cadena polipeptídica
• Definir cada una de las estructuras de las proteínas
• ¿Qué enlaces se rompen en una molécula proteica si se sitúa en disolución concentradad de sal? ¿Qué le pasa entonces a la molécula de proteína?
• ¿En qué se basa la clasificación de las proteínas?
• Razonar a qué grupo de proteínas pertenecen las inmunoglobulinas
• ¿Qué es un grupo prostético? Enumerar los que se conozcan

2- Prueba de biuret

La prueba de biuret se basa en una reacción típica de los enlaces peptídicos, en la cual los átomos de cobre del reactivo se unen a los grupos amino, lo que provoca una coloración rosa-violácea. Los alumnos en grupos de 3 realizarán la siguiente prueba en el laboratorio:

• Preparar tres tubos de ensayo y colocar en cada uno 2 ml de las disoluciones proteicas.
• Añadir en cada tubo 2 ml de disolución de hidróxido sódico. Agitar y dejar caer 4 o 5 gotas de una solución al 1 por 100 de sulfato de cobre.
• Anotar los resultados.

PROCESO

Durante dos jornadas de clase el profesor explicará el guión del tema, mostrando especial interés en puntos como:

1. Aminoácidos: propiedades y clasificación
2. Péptidos: composición química y enlace peptídico
3. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas
4. Estructura de las holoproteínas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

Durante las siguientes dos jornadas de clase los alumnos tendrán a su disposición la biblioteca del centro y la sala de ordenadores para buscar información relacionada con el tema.

Los alumnos tendrán tres jornadas de clase para ordenar y estudiar la información obtenida y finalmente se realizará un examen escrito individual.

El último día de clase dedicado a este tema se realizará la prueba práctica en el laboratorio, para lo cual los alumnos se dividirán en grupos de 3.

RECURSOS

A continuación se facilitan algunas direcciones donde se podrá encontrar información sobre el tema:

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/Flash/Formacionenlace.swf

http://www.biorom.uma.es/contenido/UIB/enlacepeptidico/index.htm

http://www.ehu.es/biomoleculas/PROT/PROT1.htm

http://aula21.net/Nutriweb/proteinas.htm

http://es.wikipedia.org/wiki/Proteína

https://portal.uah.es/pls/portal/docs/PAGE/GP_EPD/PG-MA-PROF/PG-PROF-122028/TAB42347/TEMA%202.PPT

http://www.um.es/molecula/prot.htm

EVALUACIÓN

Para la evaluación del tema se observará diariamente:

• El interés del alumno: si se ha interesado y esforzado en realizar las tareas
• El trabajo en equipo: si ha colaborado con sus compañeros
• La participación en las clases: si ha participado expresando sus ideas con corrección y claridad
• La realización de las actividades propuestas haciendo especial interés en la búsqueda de material (si sabe buscar información en internet y domina las habilidades informáticas necesarias), la lectura comprensiva y resúmenes de la información utilizada y el trabajo en el laboratorio

Al acabar el tema, los alumnos responderán individualmente a las cuestiones apuntadas anterioremente en el apartado del proceso.

CONCLUSIÓN

El objetivo de este tema, además de la adquisición de los conceptos teóricos que permita a los alumnos tener claras cuestiones como: ¿qué es un aminoácido?, ¿qué es un enlace peptídico?, ¿qué es una proteína?, etc. es fundamentalmente que los estudiantes aprendan a buscar información sobre este o cualquier otro tema, aprendan a trabajar en equipo, y sean capaces de seleccionar la información de un modo claro en cuanto a contenido y organización de ideas.